1樓：匿名使用者
1、同位抑制作用
抑制劑與酶分子的結合部位基本上和底物與酶分子的結合部位相同或相近。這類抑制劑稱為同位抑制劑。
2、別位抑制作用
抑制劑與酶分子活性中心以外的部位相結合，即通過酶分子空間構象的改變，來影響底物與酶的結合或酶的催化效率。這種抑制劑稱為別位抑制劑。
酶受抑制時其蛋白部分並未變性。由於酶蛋白變性造成的酶失活作用，以及除去活化劑（如酶活力所必需的金屬離子）而造成酶活力的降低或喪失，不屬於酶抑制作用的範疇。
抑制劑只對某類或某一個酶起作用，這類抑制劑叫做專一性的不可逆抑制劑，包括親和標記劑和自殺底物兩大類：
①親和標記劑，具有和底物類似的結構，是通過對酶的親和力來對酶進行修飾的。所以又稱ks型不可逆抑制劑。
②自殺底物，有些酶的專一性較低，它們的天然底物的某些類似物或衍生物都能和它們發生作用。這些類似物或衍生物中的一類，在它們的結構中潛在著一種化學活性基團，當酶把它們作為一種底物來結合併在這一酶促催化作用進行到一定階段以後。
2樓：世元甲
不可逆性抑制分為專一性抑制和非專一性抑制。
3樓：
抑制作用有可逆與不可逆的。可逆抑制又有競爭性抑制、非競爭性抑制和不競爭性抑制之分。
酶反應的抑制作用有哪些型別
4樓：原海秋
不可逆抑制劑可分為專一性與非專一性兩大類。專一性不可逆抑制劑只與活性部位的基團反應，與其它基團不反應，所以抑制劑與酶以固定的比例反應，即所謂有化學計量關係。同時，酶與抑制劑作用後會完全失活，抑制劑與失活的酶也不再發生反應。
因為抑制劑需要進入活性中心才能起作用，所以當有大量底物存在時，底物先與酶的活性部位結合，抑制作用就會減弱，稱為底物保護作用。專一性的不可逆抑制劑，又可以分為ks型和kcat型兩類。前者具有和底物類似的結構，通過與酶的親和力來對酶進行修飾，所以又稱為親和標記劑；後者被酶催化以後才具有抑制作用，稱為“自殺底物”。
ks型不可逆抑制劑能與特定的酶結合，它們的結構中帶有一個活潑的化學基團，可以與酶分子中的必需基團起反應，使酶活力受到抑制。在這個過程中，抑制劑與酶的親和力決定了它的抑制作用強弱和選擇性高低。動力學上經常用酶與抑制劑複合物的解離常數ks來表示親和力，所以稱為ks型抑制劑。
胰蛋白酶親和標記劑只對底物結構與其相似的酶有抑制作用，具有專一性。
5樓：丹的葵奎
酶抑制作用是指酶的功能基團受到某種物質的影響，而導致酶活力降低或喪失的作用。該物質即稱為酶抑制劑。酶抑制劑對酶有選擇性，是研究酶作用機理的重要工具。
酶受抑制時其蛋白部分並未變性。由於酶蛋白變性造成的酶失活作用，以及除去活化劑（如酶活力所必需的金屬離子）而造成酶活力的降低或喪失，不屬於酶抑制作用的範疇。
抑制作用分類：
1、按可逆性分為可逆抑制作用和不可逆抑制作用；
2、可逆抑制按動力學特點又分為競爭抑制作用、非競爭抑制作用和反競爭抑制作用。
6樓：***
按可逆性分為可逆抑制和不可逆抑制，可逆抑制按動力學特點又分為競爭、非競爭和反競爭。
製備固定化酶的方法有哪些？競爭性抑制劑有何特徵？如何消除它對酶的抑制作用
7樓：匿名使用者
1.1吸附法
吸附法是利用物理吸附法，將酶固定在纖維素、瓊脂糖等多糖類或多孔玻璃、離子交換樹脂等載體上的固定方式。
顯著特點是：
工藝簡便及條件溫和，包括無機、有機高分子材料，
吸附過程可同時達到純化和固定化；
酶失活後可重新活化，
載體也可再生。
但要求載體的比表面積要求較大，有活潑的表面
1.2包埋法
包埋固定化法是把酶固定聚合物材料的格子結構或微囊結構等多空載體中，而底物仍能滲入格子或微囊內與酶相接觸。這個方法比較簡便，酶分子僅僅是被包埋起來，生物活性被破壞的程度低，但此法對大分子底物不適用。
(1)網格型
將酶或包埋在凝膠細微網格中，製成一定形狀的固定化酶，稱為網格型包埋法。也稱為凝膠包埋法。
(2)微囊型
把酶包埋在由高分子聚合物製成的小球內，製成固定化酶。由於形成的酶小球直徑一般只有幾微米至幾百微米，所以也稱為微囊化法。
1.3結合法
酶蛋白分子上與不溶性固相支援物表面上通過離子鍵結合而使酶固定的方法，叫離子鍵結合法。其間形成化學共價鍵結合的固定化方法叫共價鍵結合法。共價鍵結合法結合力牢固，使用過程中不易發生酶的脫落，穩定效能好。
該法的缺點是載體的活化或固定化操作比較複雜，反應條件也比較強烈，所以往往需要嚴格控制條件才能獲得活力較高的固定化酶。
1.4交聯法
交聯法是用多功能試劑進行酶蛋白之間的交聯，使酶分子和多功能試劑之間形成共價鍵，得到三向的交聯網架結構，除了酶分子之間發生交聯外，還存在著一定的分子內交聯。多功能試劑製備固定化酶方法可分為：
(1) 單獨與酶作用；
( 2) 酶吸附在載體表面上再經受交聯；
( 3) 多功能團試劑與載體反應得到有功能團的載體，再連線酶。交聯劑的種類很多，最常用的是戊二醛，其他的還有異氰酸衍生物、雙偶氮二聯苯胺、n，n-乙烯馬來醯亞胺等。
交聯法的優點是酶與載體結合牢固，穩定性較高；缺點是有的方法固定化操作較複雜，進行化學修飾時易造成酶失活
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競爭性抑制劑與被抑制的酶的底物通常有結構上的相似性，能與底物競相爭奪酶分子上的結合位點，從而產生酶活性的可逆的抑制作用。與酶的活性中心相結合。與酶的結合是可逆的。
===增大底物濃度可以減弱競爭性抑制劑的影響。
酶的可逆性抑制作用有那幾種型別？各有何特點
8樓：du知道君
1.作圖進行區別 競爭性抑制和非競爭性抑制的米氏方程曲線不一樣
,雙倒數內曲線也不一樣 競爭性容抑制的抑制分數與抑制劑濃度成正比,而與底物濃度成反比 非競爭性抑制的抑制分數與抑制劑濃度成正比,與底物濃度無關 2.看抑制劑的結構 競爭性抑制的抑制。
競爭性抑制劑有何特徵？如何消除它對酶的抑制作用
9樓：綠藝人生
特點：抑制劑與底物競爭酶的活性部位，當抑制劑與酶活性部位結合，底物就不能再與酶結合。這種抑制使得km增大，而vmax不變。
消除：增大底物濃度
非競爭性抑制：指抑制劑在酶的活性部位以外的部位與酶結合，不對底物與酶的活性產生競爭。使得vmax變小，但km不變。
反競爭性抑制：抑制劑只與酶-底物複合物結合，而不與遊離酶結合。vmax,km都變小,但vmax/km比值不變。
酶的可逆性抑制作用有那幾種型別？各有何特點
10樓：du知道君
1.作圖進行區別 競爭性抑制和非競爭性抑制的米氏方程曲線不一樣,雙倒數曲線也不一樣 競爭性抑制的抑制分數與抑制劑濃度成正比,而與底物濃度成反比 非競爭性抑制的抑制分數與抑制劑濃度成正比,與底物濃度無關 2.看抑制劑的結構 競爭性抑制的抑制。
酶的可逆性抑制作用有那幾種型別？各有何特點？
3、什麼是酶的競爭性抑制作用？並舉一例說明競爭性抑制在醫學或藥學中的應用（要求詳細闡明其生化機理）
11樓：匿名使用者
競爭性抑制作用：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾了酶與底物的結合，使酶的催化活性降低的作用。
特點為：
a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物；
b.抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同；
c.抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減小；
d.動力學引數：km值增大，vm值不變。
典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶（底物為琥珀酸）的競爭性抑制和磺胺類藥物（對氨基苯磺醯胺）對二氫葉酸合成酶（底物為對氨基苯甲酸）的競爭性抑制。
2、非競爭性抑制作用：抑制劑不能與遊離酶結合，但可與es複合物結合並阻止產物生成，使酶的催化活性降低 特點為：
a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合；
b.必須有底物存在，抑制劑才能對酶產生抑制作用；
c.動力學引數。
不可逆性抑制作用的特點，酶的可逆性抑制作用有那幾種型別？各有何特點
因題幹條件不完整，缺少文字，不能正常作答。酶的可逆性抑制作用有那幾種型別？各有何特點 du知道君 1.作圖進行區別 競爭性抑制和非競爭性抑制的公尺氏方程曲線不一樣,雙倒數曲線也不一樣 競爭性抑制的抑制分數與抑制劑濃度成正比,而與底物濃度成反比 非競爭性抑制的抑制分數與抑制劑濃度成正比,與底物濃度無關...
酶的競爭性抑制作用，非競爭性作用和反競爭性作用的異同
風元修豆巳 看酶如何結合 1競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物 b.抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同 c.抑制劑濃度越大，則抑制作用越大 但增加底物濃度可使抑制程度減小 d.動力學引數 km值增大，vm值不變。2非競爭性抑制作用 抑制劑不能與游離酶結合，但可與es複合物結合並阻止...
為什麼青黴素只對生長狀態的細菌有抑制作用
毛戰 青黴素的作用機理是抑制細胞壁的合成，不生長就不需要細胞壁了 青黴素是合成細胞壁的結構類似物，只有活細胞合成細胞壁才能起作用，所以只對生長狀態有抑制作用 青黴素藥理作用是干擾細菌細胞壁的合成。青黴素的結構與細胞壁的成分粘肽結構中的d 丙氨醯 d 丙氨酸近似，可與後者競爭轉肽酶，阻礙粘肽的形成，造...