1樓：
一．目的
1．了解ph值對酶促反應速度影響。
2．掌握測定唾液澱粉酶活性的原理及定性方法。
二．原理
1．酶：由活細胞產生的，對其特異底物起高效催化作用的蛋白質。
2．酶促反應：酶所催化的化學反應。
3．影響酶促反應速度的因素：[s]、[e]、ph、溫度、激動劑與抑制劑
過酸過鹼都能使酶蛋白變性而使其喪失活性。在不致使變性的ph值範圍內，酶的活性會因ph值不同而不同。由於酶是一種蛋白質，在不同氫離子濃度下，其解離的情況不同，但往往只有一種情況下才是該酶的最高活力，此時ph值稱為酶的最適ph值。
倘若其作用條件偏離最適ph值任何方面，都將引起酶活性的降低，減慢酶促反應速度。
唾液澱粉酶能使澱粉水解成一系列比較簡單的化合物，最終產物為麥芽糖，利用其與碘液的不同呈色反應，即可推知澱粉酶水解澱粉的程度和ph對唾液澱粉酶的活性影響，並可指出唾液粉酶的最適ph。
澱粉 → 紫色糊精 → 紅色糊精 → 麥芽糖
(遇碘呈藍色、遇碘呈紫色、遇碘呈紅色、遇碘呈淡黃色)
製備唾液：將放一薄層棉花的漏斗置於10ml量筒頂端，5名以上的學生吐1ml唾液，倒入100ml量筒中，用蒸餾水將小量筒沖洗倒入大量筒中，加蒸餾水至100ml，用吸量管混勻唾液。
取試管3支，編號，按表加各種試劑。
搖勻放入37℃水浴中保溫3分鐘，用滴管吸取ph6.8管內液體一滴，在白瓷盤中用碘液檢查是否水解完全，然後向各管加碘液3滴，觀察結果解釋之。
你自己再看一下這個網
2樓：果月龐新語
生物體內不同的酶有它們對應的最適ph,例如胃蛋白酶，它的最適ph
為1.5-2.2，因此可以在胃酸的環境下發揮作用，其他的酶的最適ph一般都接近中性。過酸或過鹼都能使酶的分子結構遭到破壞而失去活性。
3樓：雨墨雨燃
過氧化氫酶可通過判斷氣泡產生的多少來測定ph值對酶活性的影響
用澱粉的不好...因為在鹼性條件下碘液會反映。澱粉會水解。（突然忘記是酸性還是鹼性。）總之用過氧化氫會比較好。你再套下模式就ok拉
4樓：真不像畫
設定幾個梯度ph，其它因素全部相同，讓酶與底物在相同的條件下發生反應，再測od值，繪製
ph對酶活性的影響曲線
5樓：愛須王環
h2o2和過氧化氫酶。看氣泡多少。
ph值影響酶活力的原因有哪些？
6樓：成都群麗化妝學校
ph偏小（呈酸性復）或偏大（呈鹼性）制
都會使酶蛋白變性而失活.
ph值的改變會影響酶活性中心的必須基團的解離程度,同時還會影響底物和輔酶的解離程度,從而影響酶分子對底物分子的結合和催化,只有在特定的ph值範圍內,酶、底物和輔酶的解離狀態,才最適宜它們相互結合,並發生催化作
用,從而使酶的反應速度達到最大值,這個ph值稱為酶的最適ph值.酶的最適ph值不是乙個常數,它的大小與底物的種類和濃度、緩衝液的性質和濃度、介質
的離子濃度、溫度、反應時間等等有關.在測定某種酶的活力時,採用該酶的最適ph值,並用適當的緩衝液維持最適ph值即可.
7樓：今日晴朗
ph值對酶活性的影響有：
ph偏小（呈酸性）或偏大（呈鹼性）都
會使專酶蛋白變性而失活。
ph值的屬
改變會影響酶活性中心的必須基團的解離程度，同時還會影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶分子對底物分子的結合和催化，只有在特定的ph值範圍內，酶、底物和輔酶的解離狀態，才最適宜它們相互結合，並發生催化作用，從而使酶的反應速度達到最大值，這個ph值稱為酶的最適ph值。酶的最適ph值不是乙個常數，它的大小與底物的種類和濃度、緩衝液的性質和濃度、介質的離子濃度、溫度、反應時間等等有關。在測定某種酶的活力時，採用該酶的最適ph值，並用適當的緩衝液維持最適ph值即可。
8樓：三醫大王鵬程
因素有:溫度,ph值及酶的啟用劑和抑制劑
ph對酶活性有什麼影響？
9樓：匿名使用者
酶在最適ph範圍內表現出活性，大於或小於最適ph，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；過高或過低的ph都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。
人體中的大部分酶所處環境的ph值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在ph值為1~2的環境中，胰蛋白酶的最適ph在8左右。酶的化學本質是蛋白質或rna，因此它也具有一級、二級、**，乃至四級結構。
按其分子組成的不同，可分為單純酶和結合酶。
酶反應的特點：
1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3、多樣性：酶的種類很多，迄今為止已發現約4000多種酶，在生物體中的酶遠遠大於這個數量；
4、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的；
5、活性可調節性：包括抑制劑和啟用劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等；
6、易變性：大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。
10樓：今天我好高興
ph偏高或偏低，酶活性明顯降低。
①過酸、過鹼能使酶本身變性失活
②ph改變能影響酶分子活性部位上有關基團的解離。在最適ph時，酶分子上活性基團的解離狀態最適於與底物結合，ph高於或低於最適ph時，活性基團的解離狀態發生改變，酶和底物的結合力降低，因而酶反應速率降低。
③ph能影響底物的解離。可以設想底物分子上某些基團只有在一定的解離狀態，才適於與酶結合發生反應。若ph的改變影響了這些基團的解離，使之不適於與酶結合，當然反應速度亦會減慢。
化學本質為蛋白質的酶受到物理或化學因素影響，其分子內部原有的高度規律性結構發生變化，次級鍵（如氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、范德華引力等）被破壞，蛋白質分子從原來有秩序的捲曲緊密結構變為無秩序的鬆散伸展狀結構，即
二、**以上的高階結構被破壞，但由共價鍵（如肽鍵和二硫鍵）形成的一級結構沒有被破壞。變性蛋白質的生物功能喪失。不過，蛋白質的變性作用，如不過於劇烈，蛋白質分子的內部結構變化不大，是一種可逆反應，如胃蛋白酶加熱至80—90℃時，無消化蛋白質的能力，將溫度再降到37℃，則它又可恢復消化蛋白質的能力。
但隨變性時間的增加，條件加劇、變性程度也加深，這樣就達不到可逆的變性。
化學本質為核酸的酶受到溫度、ph、離子強度、變性劑等因素影響，次級鍵——氫鍵斷裂，空間結構破壞，生物學功能部分或全部喪失。
PH對酶活性的影響，PH值影響酶活力的原因有哪些？
今天我好高興 ph偏高或偏低，酶活性明顯降低。過酸 過鹼能使酶本身變性失活 ph改變能影響酶分子活性部位上有關基團的解離。在最適ph時，酶分子上活性基團的解離狀態最適於與底物結合，ph高於或低於最適ph時，活性基團的解離狀態發生改變，酶和底物的結合力降低，因而酶反應速率降低。ph能影響底物的解離。可...
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